La fièvre catarrhale du mouton

La fièvre catarrhale du mouton

Structure du virus de la fièvre catarrhale et son organisation 

Les caractéristiques morphologiques du virus de la FC sont comparables à celles du virus de la peste équine. Le génome de la FC mesure 18.106 Da et consiste en une double chaîne d’ARN divisée en 10 segments. Ce virus possède sept protéines structurales différentes réparties en deux capsides (PRASAD, ROY et YAMAGUICHI, 1992). La capside externe est composée de VP2 et VP5 et s’organise selon une symétrie icosaédrique avec un diamètre de 690Å (ROY, 1992b). La capside ou “core” est composée de deux protéines majeures VP3 et VP7 et renferme le “subcore” qui, lui, est formé de trois protéines mineures VP1, VP4 et VP6. Ce dernier englobe aussi les dix segments d’ARN (ROY, 1992a) numérotés de 1 à 10 en fonction de leur ordre de migration en gel de polyacrylamide, qui sont classés en segments long (L pour “large”, L1 à L3), moyens (M pour “medium”, M4 à M6) et courts (S pour “short, S7 à S10). Leur taille varie alors de 0,5 à 2,7.106 Da (ROY, 1989). La totalité de la séquence en nucléotides du virus de la FC a été élucidée pour le sérotype BTV-10. La composition moyenne du génome est la suivante: 28,1% A, 28,1% U, 21,9% G et 21,9% C. La taille moyenne des séquences non codantes des extrémités 5′ varie de 8 nucléotides pour M4 à 34 pour M6. Quant à celle des extrémités 3′, elle est généralement plus longue: de 31 nucléotides pour M5 à 116 nucléotides pour S10. De plus, tous les ARN ont conservé une séquence terminale identique: une extrémité 5′ ; GUUAAA et une 3′ ; CACUUAC (ROY, 1989). Mais les rôles de ces séquences dans la transcription, la réplication et les évènements morphogénétiques n’ont pas encore été élucidés.
• Gène L1 et protéine VP1:
Ce gène, le plus grand segment d’ARN, a une longueur de 3950 paires de bases (pb) environ et code pour une protéine mineure: VP1. Cette protéine est présente à l’intérieur de la capside du virion. Elle semble faire partie de l’ARN polymérase et joue le rôle de transcriptase reverse.
• Gène L2 et protéine VP2:
Ce segment, qui code pour la protéine VP2, a une longueur de 2920 paires de bases environ. Cette protéine est un composant majeur de la capside externe, c’est l’hémagglutinine du virus. C’est aussi le principal antigène spécifique de type et la protéine dont les variations sont les plus nombreuses. La protéine VP2 constitue également la cible majeure du système immunitaire de l’hôte, les anticorps neutralisants de la FC sont induits par les épitopes localisés sur la protéine VP2. Enfin, le site de fixation du virus à son récepteur cellulaire serait situé sur VP2.
• Gène L3 et protéine VP3:
Le segment L3 a une longueur d’environ 2770 paires de bases et code pour la protéine VP3. C’est une protéine majeure de structure du core, et elle représente le déterminant antigénique de la spécificité de groupe. C’est la protéine la plus conservée entre AHSV-4, BTV-10 et EHDV-1.
• Gène M4 et protéine VP4:
Ce segment, qui code pour la protéine VP4, a une longueur d’environ 2010 pb. L’extrémité non codante 5′ est spécialement courte par rapport aux autres segments: 8 paires de bases, mais sa fonction n’a pu encore être mise en évidence. La protéine VP4, quant à elle, est une des protéines mineures du subcore. Les extrémités 5′ des ARN messagers viraux sont coiffés et methylés pendant la transcription. Il a été démontré que le complexe core-GTP, par l’intermédiaire de VP4, catalyse le “coiffage” de l’ARN messager (ROY, 1992a). Cette protéine correspondrait à la guanilyl transférase.
• Gène M5 et protéine VP5:
Ce segment, de 1640 paires de bases, code pour la protéine VP5, protéine majeure de la capside externe. Elle est formé de trois régions hydrophobes dont l’extrémité Cterminale, et elle semble être malgré tout moins exposée à la surface de la particule virale que la protéine VP2.
• Le gène M6 et la protéine NS1:
Le segment 6, d’environ 1770pb, code pour la protéine non structurale NS1. Cette protéine est particulièrement riche en cystéine, tryptophane et tyrosine. Elle forme les tubules dans le cytoplasme des cellules infectées par le virus BTV. Ces tubules de 68nm de large, sont constitués de dimères de NS1 enroulés en hélice (ROY, MERTENS et CASAL, 1994).
• Gène S7 et protéine VP7:
Le segment 7, d’une longueur d’environ 1160 pb, code pour un des composants majeurs de la capside interne. La protéine VP7 représente à elle seule 36% du core (ROY, 1989), d’autant que son poids reste très élevé par rapport à sa taille (38548 Da pour 349 acides aminés). De plus, les extrémités 5′ et 3′ présentent des séquences inversées complémentaires qui permettraient la formation de structures secondaires. Mais le rôle de ces structures n’a pas encore été élucidé: Elles pourraient : – faciliter la transcription en favorisant la fixation de l’ARN polymérase (VP1) sur l’ARN génomique. – protéger les ARN messagers de l’action des exonucléases, ou améliorer la terminaison de la traduction, ou bien permettre la sélection des 10 ARN lors de l’encapsidation (ROY et al., 1991). C’est également un déterminant antigénique de la spécificité de groupe. Elle semble d’ailleurs plus accessible que les autres protéines du core à la surface du virus. Mais elle possède des déterminants antigéniques communs avec d’autres Orbivirus (CHUMA et al., 1992).
• Gène S8 et protéine NS2:
Le gène S8, d’environ 1130 pb, code pour la protéine non structurale NS2. C’est la seule protéine qui sera phosphorylée dans les cellules infectées par le BTV. Elle est capable de se fixer aux ARN simple brin du BTV, mais la fonction réelle de cette protéine est mal connue. NS2 est le constituant majeur des corps d’inclusion qui apparaissent dans le cytoplasme des cellules infectées 4 à 8 heures après l’infection. Elle favoriserait la traduction des ARN messagers des protéines du core au sein de ces corps d’inclusion (HYATT, BROOKES, GOULD et EATON, 1992).
• Gène S9 et protéine VP6:
Le gène S9 s’étend sur une longueur d’environ 1050 paires de base, il code pour les protéines VP6 et VP6a, composant mineur du virion. L’obtention de l’une ou l’autre protéine dépend du site initial de transcription. Ces protéines restent très basiques et riches en arginine, lysine et histidine. Elles possèdent une séquence commune aux hélicases et fixent avec une grande affinité les ARN simple et double brin. Elles sembleraient être elles aussi un composant de l’ARN polymérase ; elles interviendraient dans l’encapsidation de l’ARN (ROY, 1992a).

Guide du mémoire de fin d’études avec la catégorie Réassortiment de segments génomiques

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Table des matières

Liste des tableaux
Liste des figures
Liste des abréviations
Introduction
I/ Rappels concernant la fièvre catarrhale du mouton
1.1/ Historique de la fièvre catarrhale du mouton
1.1.1 Description des premiers cas
1.1.1 Isolement du virus
1.2/ Classification du virus
1.2.1 Caractéristiques générales de la famille des Reoviridae
1.2.1.1 Structures et propriétés physico-chimiques
1.2.1.2 Cycles de réplication
1.2.1.3 Spectre d’hôte et pouvoir pathogène
1.2.2 Les Orthoreovirus
1.2.3 Les Rotavirus
1.2.4 Les Coltivirus
1.2.5 Les Orbivirus : biologie et pathogénie
1.2.5.1 Les infections à Orbivirus chez l’homme
1.2.5.2 Les Orbivirus pathogènes pour l’animal : le virus de la fièvre catarrhale du mouton (ou virus de la Bluetongue)
1.3/ Organisation du génome du virus de la fièvre catarrhale du mouton
1.3.1 Structure du virus de la fièvre catarrhale et son organisation
1.3.2 Variation sérotypique du virus de la fièvre catarrhale
1.3.3 Réplication du virus
1.3.3.1 Adhésion et pénétration du virus
1.3.3.2 Décapsidation
1.3.3.3 Transcription du génome viral
1.3.3.4 Réplication des ARN double brin
1.3.3.5 Traduction des ARN messagers
1.3.3.6 Assemblage des virions
1.3.3.7 Libération des virions
1.3.3.8 Réassortiment de segments génomiques
1.4/ Epidémiologie analytique
1.4.1 Réservoirs viraux
1.4.2 Vecteur
1.4.3 Physiopathogénie de la contamination virale
1.4.4 Espèces réceptives
1.4.2 Physiopathogénie de la réponse immunitaire
1.5/ Etude clinique
1.5.1 Symptômes
1.5.1.1 Température
1.5.1.2 Signes cliniques évocateurs
1.5.1.3 Modifications biochimique
1.5.1.4 Modifications hématologiques
1.5.1.5 Tératogénicité
1.5.1.6 Effets sur la fertilité
1.5.2 Tableau lésionnel
1.5.2.1 Lésions macroscopiques
1.5.2.2 Lésions microscopiques
1.5.2 Pronostic
II/ Méthodes de diagnostic expérimental de la fièvre Catarrhale du mouton
2.1/ Diagnostic virologique
2.1.1 Prélèvements
2.1.2 Isolement de l’agent
2.1.2.1 Isolement par inoculation à des oeufs embryonnés
2.1.2.2 Isolement par culture cellulaire
2.1.2.3 Isolement par inoculation à des moutons
2.1.3 Identification de l’agent
2.1.3.1 Sérogroupage des virus
2.1.3.2 Sérotypage des virus par neutralisation
2.2/ Diagnostic virologique
2.2.1 Test de fixation du complément
2.2.2 Immunodiffusion en gélose
2.2.2.1 Méthode
2.2.2.2 Résultats
2.2.3 Techniques E.LISA
2.2.3.1 Evolution de la méthode
2.2.3.2 Résultats de ces méthodes
2.2.4 Technique de séroneutralisation
2.2.4.1 Méthode
2.2.4.2 Résultats
2.3/ Outils moléculaires
2.3.1 Principe de la PCR
2.3.1.1 Composants nécessaires
2.3.1.2 Différentes étapes de l’amplification
2.3.1.3 Différents types d’amplification
2.3.1.4 Identification des produits d’amplification
2.3.2 Principe de la méthode réalisée à l’AFSSA
2.3.3 Difficultés rencontrées
2.3.4 Caractéristiques de la techniques
2.3.4.1 Intérêts des RT-PCR pour le diagnostic de la fièvre catarrhale
2.3.4.2 Limites de ces techniques moléculaires
2.3.5 Variantes éventuelles
II/ Situation épidémiologique de la fièvre catarrhale du mouton
3.1 Vecteurs de la fièvre catarrhale : les Culicoides
3.1.1 Taxonomie et caractéristique générales des Culicoides
3.1.1.1 Famille des cératopogonidés
3.1.1.2 Genre Culicoides
3.1.2 Morphologie des Culicoides
3.1.2.1 Tête
3.1.2.2 Thorax
3.1.2.3 Abdomen
3.1.2.4 Spécificité des Culicoides imicola
3.1.3 Cycle évolutif des Culicoides
3.1.3.1 Oeufs
3.1.3.2 Larves
3.1.3.3 Nymphe
3.1.3.4 Adulte
3.1.4 Virus associés aux Culicoides
3.1.4.1 Différents virus associés
3.1.4.2 Contamination des insectes et la réplication virale
3.1.5 Localisation des Culicoides et rôle du climat sur leur activité
3.1.5.1 Leur habitat
3.1.5.2 Répartition géographique des différentes espèces de Culicoides
3.1.4.3 Influence du climat sur les Culicoides et leur dispersion
3.2 Fièvre catarrhale en Corse
3.2.1 Situation épidémiologique mondiale actuelle
3.2.2 Evolution de la fièvre catarrhale dans le Bassin méditerranéen au cours de ces dernières années
3.2.3 Deux épizooties successives en Corse
3.2.3.1 Premiers cas en 2000
3.2.3.2 Nouvelle épizootie en 2001
3.2.4 Evolution pour les années à venir
Conclusion
Annexe
Bibliographie

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